1，世界市场形成剪刀差的原因2，一架不准确的天平主要是由于它横梁左右两臂不等长为了减少实验3，m1与m2增速剪刀差对股市有什么影响4，用数学观点给出合理的解释5，硫酸铵分级沉淀蛋白质的原理和方法是什么啊1，世界市场形成剪刀差的原因
发达国家拥有技术，而发展中国家只拥有资源和劳动力，发达国家利用发展中国家的资源和廉价劳动力，加上自己的技术，制造产成品。然后高价卖给发展中国家，就形成了剪刀差
2，一架不准确的天平主要是由于它横梁左右两臂不等长为了减少实验
m=根号（m1*m2）;可以根据力臂的平衡的原理，设左臂长l1，右臂长l2，得到两次实验的平衡公式：m*l1=m1*l2;m2*l1=m*l2;消掉l1，l2；解得：m=根号（m1*m2）;天平平衡时，左臂长为l1，右臂为l2，设物体的质量为m，当左物右码时，据杠杆原理，得：mg?l1=m1g?l2…①，当右物左码时，据杠杆原理，得：mg?l2=m2g?l1…②，①×②，并开方得：m= m1m2 ；故答案为： m1m2 ．
3，m1与m2增速剪刀差对股市有什么影响
两个原因造成了去年下半年以来m1和m2剪刀差迅速扩大：（1）房地产销售上升造成居民定期存款减少。这是最主要的原因，历史数据显示在几乎所有指标中，m1和m2剪刀差与房地产销售增速相关性是最高的。（2）地方债置换的影响。地方债发行后如果没有立刻偿还债务，就会形成企业活期存款。m1和m2剪刀差在2010年以前与股市走势高度相关，而之后则几乎完全失效。出现这种情况，我们认为逻辑的关键点在于2010年以前房地产股票走势与房地产销售高度相关，而2010年以后房地产股票走势不再跟着地产销售走了，由于m1和m2剪刀差与地产销售的相关性仍在，从而就产生了上述情况。剪刀差是指m2和m1的同比增速（增长率）的差额，知道了m2和m1的数值，还得计算出m2和m1的同比增速，这样才能算出每月的剪刀差。举例：2009年8月m2的同比增速为28.53%，2009年8月m1的同比增速为27.72%，则剪刀差=28.53%-27.72%=0.81%（即剪刀差为0.81个百分点）
4，用数学观点给出合理的解释
设天平左边的臂长l1,右边的臂长为l2放左边称得质量为m1,放右边称得质量为m2物体实际质量为m。则有：根据杠杆平衡原理：物体放左边时有：mgl1=m1gl2物体放右边时有：m2gl1=mgl2两式相除得：m／m2=m1/m所以有m＝√(m1m2）你好！乙正确,假设两边臂长分别为l1,l2,物体真正质量m, 第一次测为m1,第二次测为m2.则天平平衡时力矩平衡,所以第一次秤 m * l1 = m1 * l2 -> m1 = m*l1/l2 是第一次测到的质量换边秤则为 m * l2 = m2 * l1 --> m2 = m*l2/l1所以实际的质量m = 根号(m1*m2), 即几何平均数仅代表个人观点，不喜勿喷，谢谢。乙对，直觉乙对设物体质量为m，第一次程亮结果为m1，第二次程亮结果为m2，两臂长为l1，l2根据杠杆原理m*l1=m1*l2 m*l2=m2*l1两式相乘得m^2=m1*m2所以m=√m1*m2
5，硫酸铵分级沉淀蛋白质的原理和方法是什么啊
原理就是溶液中的离子强度不同时，不同蛋白质的溶解度不同，步骤就是不断加硫酸铵…以血浆为例：加到盐浓度20~30%时纤维蛋白原沉淀，再加到浓度50%时球蛋白沉淀，饱和时清蛋白沉淀…一，基本原理硫酸铵沉淀法可用于从大量粗制剂中浓缩和部分纯化蛋白质。用此方法可以将主要的免疫球从样品中分离，是免疫球蛋白分离的常用方法。高浓度的盐离子在蛋白质溶液中可与蛋白质竞争水分子，从而破坏蛋白质表面的水化膜，降低其溶解度，使之从溶液中沉淀出来。各种蛋白质的溶解度不同，因而可利用不同浓度的盐溶液来沉淀不同的蛋白质。这种方法称之为盐析。盐浓度通常用饱和度来表示。硫酸铵因其溶解度大，温度系数小和不易使蛋白质变性而应用最广。二，试剂及仪器1.组织培养上清液、血清样品或腹水等2.硫酸铵（nh4）so43.饱和硫酸铵溶液（sas）4.蒸馏水5.pbs(含0.2g/l叠氮钠)6.透析袋7.超速离心机8.ph计9.磁力搅拌器三，操作步骤以腹水或组织培养上清液为例来介绍抗体的硫酸铵沉淀。各种不同的免疫球蛋白盐析所需硫酸铵的饱和度也不完全相同。通常用来分离抗体的硫酸铵饱和度为33%—50%。（一）配制饱和硫酸铵溶液（sas）1.将767g（nh4）2so4边搅拌边慢慢加到1升蒸馏水中。用氨水或硫酸调到硫酸ph7.0。此即饱和度为100%的硫酸铵溶液（4.1mol/l,25°c）.2.其它不同饱和度铵溶液的配制（二）沉淀1.样品（如腹水）20000′g离心30min，除去细胞碎片；2.保留上清液并测量体积；3.边搅拌边慢慢加入等体积的sas到上清液中，终浓度为1：1（4.将溶液放在磁力搅拌器上搅拌6小时或搅拌过夜（4°c），使蛋白质充分沉淀。（三）透析1.蛋白质溶液10000′g离心30min（4°c）。弃上清保留沉淀；2.将沉淀溶于少量（10-20ml）pbs-0.2g/l叠氮钠中。沉淀溶解后放入透析袋对pbs-0.2g/l叠氮钠透析24-48小时（4°c），每隔3-6小时换透析缓冲液一次，以彻底除去硫酸氨；3.透析液离心，测定上清液中蛋白质含量。四，应用提示（一）先用较低浓度的硫酸氨预沉淀，除去样品中的杂蛋白。1.边搅拌边慢慢加sas到样品溶液中，使浓度为0.5:1(v/v)；2.将溶液放在磁力搅拌器上搅拌6小时或过夜（4°c）；3.3000′g离心30min（4°c），保留上清液；上清液再加sas到0.5:1(v/v)，再次离心得到沉淀。将沉淀溶于pbs，同前透析，除去硫酸氨；4.上清液再加sas到0.5:1(v/v)，再次离心得到沉淀。将沉淀溶于pbs，同前透析，除去硫酸氨；5.杂蛋白与欲纯化蛋白在硫酸氨溶液中溶解度差别很大时，用预沉淀除杂蛋白是非常有效（二）为避免体积过大，可用固体硫酸氨进行盐析（硫酸氨用量参考表1）；硫酸氨沉淀法与层析技术结合使用，可得到更进一步纯化的抗体。