通过pcr扩增e．coli dh5a的γ-ggt基因，产物经纯化后用kpn i和xho i双酶切，回收γ-谷氨酰转肽酶基因目的片断，并与经相同双酶切的表达载体pet-32a连接，得到重组质粒pet-ggt。将重组质粒转化到e．coli bl21中，获得工程菌。工程菌株经0．05mol／l iptg，32℃诱导表达，湿菌体的酶活达到2．0u／g，大约是出发菌株e．coli dh5a的15倍。工程菌催化l-谷氨酰胺和盐酸乙胺反应生成茶氨酸的产量达到29．40g/l，l-gln的转化率为48．22％，其催化l-谷氨酰胺和盐酸乙胺反应生成茶氨酸的能力比出发菌株e．coli dh5a提高了100多倍。完成机构：农业部茶叶化学工程重点实验室、中国农业科学院茶叶研究所,浙江杭州310008