白细胞介素- 1（interlenkin 1，1l-1）的间接作用，可使内毒素引起机体发热。本篇文章介绍il-1的受体分泌及调节介绍。
il-1的受体有两种：il-1rⅰ和il-1r ⅱ。三种il-1都能与受体结合，il-1ra与受体结合后不引发信号转导效应，但可抑制il-1α和il-1β同受体结合。上述两种受体常常表达在同一细胞中，但不同的细胞仅优势表达某一种受体。
il-1rⅰ是相对分子质量为80000的糖蛋白，人的基因位于2号染色体长臂上。主要表达在内皮细胞、平滑肌细胞、t细胞，肝细胞、成纤维细胞、角质细胞和表皮树突状细胞等。il-1rⅰ高度糖基化，阻止糖基化会降低其生物学活性。il-1r ⅰ的胞质内肽链较长，并参与信号转导，与toll受体的胞质区显著同源，故称为toll/白细胞介素同源区域（toll /in-terleukin-1 homologous region，tir），缺乏酪氨酸激酶的活性。人il-1r ⅰ mrna约5kb，编码569个氨基酸残基，细胞外320个氨基酸残基构成3个免疫球蛋白样功能域，跨膜区有19个氨基酸残基，其余230个氨基酸残基在胞质内。
il-1受体辅助蛋白（interleukin-1 receptor accessory protein，il-1racp）其胞外和胞质结构域与il-1rⅰ具有同源性，il-1与il-1rⅰ结合亲和力较低，可使构象发生改变，并被il-1racp识别，参与受体复合物的形成，能够增强其亲和力，使之发挥生物学效应。
il-1rⅱ主要表达在b细胞、单核细胞和中性粒细胞中。il-1r ⅱ的 mrna约1803bp，编码386个氨基酸残基，是相对分子质量为68000的糖蛋白。该蛋白质含有5个糖基化位点，经过n-糖苷酶处理使糖链分解后，相对分子质量为55000。il-1rⅱ细胞外的332个氨基酸残基构成3个免疫球蛋白样功能域，其胞内只有很短的29个氨基酸残基，没有信号转导功能。用抗il-1rⅱ抗体不能阻止il-1的信号转导，用抗il-1rⅱ抗体能够有效地阻止il-1的信号转导。il-1rⅱ是一个诱骗分子，可为il-1的自身负反馈。将il-1rⅱ的细胞外部分与il-1rⅰ的胞质内部分嵌合构建的嵌合受体能够与il-1结合并能转导信、号效应。
可溶性il-1受体：健康人和某些病理组织液中可检查到il-1r ⅰ和 il-1rⅱ的胞外结构部分为可溶的il-1受体，但其具体的生物学作用不是很清楚。
il-1的信号转导途径用图9-1表示。